Химия скачать реферат

[ книги ] [ рефераты ] [ новости ] [ ридеры ] [ регистрация ] [ вход ]
[ новинки книг ] [ категории книг ] [ правила ]

АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ скачать реферат

Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными бло¬ками живых организмов. Своим бес¬конечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку¬лам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природ¬ные органические соединения, кото¬рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из бел¬ков построены хрусталик глаза и па¬утина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глу¬бинах океана мерцают таинствен¬ным светом медузы.

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные вы¬яснили, что у большинства организ¬мов белки составляют более полови¬ны их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия Escherichia сой' (см. до¬полнительный очерк «Объект иссле¬дования — прокариоты»), насчиты¬вается около 3 тыс. различных белков.

Впервые белок был выделен (в ви¬де клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это собы¬тие принято считать рождением хи¬мии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»
Молекула белка очень длинная. Хими¬ки называют такие молекулы поли¬мерными (от греч. «поли» — «много» и «мерос» — «часть», «доля»). Действи¬тельно, длинная молекула полимера состоит из множества маленьких мо¬лекул, связанных друг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах роль нити иг¬рают химические связи между бусин¬ками-молекулами.

Секрет белков спрятан в особен¬ностях этих самых бусинок. Боль¬шинство полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольца или овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А те¬перь представим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притяги¬ваются к жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязан¬ную своим существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок

Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие моле¬кулы, входящие в состав белка, обла¬дают способностью «слипаться», так как между ними действуют силы при¬тяжения. В результате у любой белко¬вой цепи есть характерная только для неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функ¬ции, которые осуществляют в живой клетке.

При длительном кипячении бел¬ков в присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распада¬ются на составляющие их молекулы,
называемые аминокислотами. Амино¬кислоты — это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода, второй — кар¬боксильная группа —СООН. Она лег¬ко «отпускает на волю» ион водоро¬да Н+, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — ами¬ногруппа —NH2 и, наконец, четвёр¬тый заместитель — группа атомов, ко¬торую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.
Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скры¬ты в R-группах (их ещё называют бо¬ковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органи¬ки относятся к ней с большим почте¬нием: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зави¬симости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближай¬ший к ней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомом и т. д. Атом углерода в ами¬нокислотах, который находится бли¬же всех к карбоксильной группе, т. е. а-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.

В природе встречаются также ами¬нокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от кар¬боксильной группы атомами углеро¬да. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Число а-аминокислот, различа¬ющихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рас¬сматривать как алфавит «языка» бел¬ковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандарт¬ными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты де¬лят на четыре класса.

В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, со¬держащие полярную группу. Следую¬щие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объе¬диняются в третий класс) или отрица¬тельно (четвёртый). Например, диссо¬циация карбоксильной группы даёт анион — СОО-, а протонирование ато¬ма азота — катион, например —NH3+. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, кото¬рая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н+) и приобрета¬ет отрицательный заряд. Боковые це¬пи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, ко¬торые, наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимно¬го расположения четырёх заместите¬лей может существовать в двух фор¬мах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального от¬ражения или как правая рука от ле¬вой. Такие соединения получили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учё¬ный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул по¬лучили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных моле¬кул — глюкозы и фруктозы — декст¬роза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельно¬сти организм нуждается в полном на¬боре из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезиро¬ваны в клетках самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В пер¬вом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незамени¬мыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являют¬ся 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут са¬мостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, созда¬вать такие, которые не встречаются в белках.

Для удобства 20 главных амино¬кислот обозначают символами, ис¬пользуя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белка образует¬ся при соединении в длинную цепоч¬ку бусинок-аминокислот. Они нани¬зываются на нить химических связей благодаря имеющимся у всех амино¬кислот амино- и карбоксильной груп¬пам, присоединённым к а-атому угле¬рода.

Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп-тидами; (—СО—NH—группировка в них — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей, мож¬но получить пептиды, состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное стро¬ение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик Эмиль Гер¬ман Фишер.

На концах аминокислотной це¬почки находятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами. Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать с N-конца.

Общее число аминокислотных ос¬татков в белковой молекуле изменя¬ется в очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящей матери — из 130. В гемоглобине человека 4 ами¬нокислотные цепочки, каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс. аминокис¬лотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 ами¬нокислотных остатков, до 1 млн и бо¬лее для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких по-липептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всё ог¬ромное многообразие белков с раз¬личными функциями и свойствами может быть создано всего из 20 мо¬лекул? А разгадка этого секрета при¬роды проста — каждый белок имеет свой неповторимый аминокислот¬ный состав и уникальный порядок со¬единения аминокислот, называемый первичной структурой белка.

СПИРАЛИ И СЛОИ

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901— 1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971) предположили, что не¬которые участки аминокислотной це¬почки в белках закручены в спираль. Благодаря совершенствованию экс¬периментальных методов (структуру белков изучают с помощью рентгенов¬ских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.

Действительно, полипептидные цепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый, самый низкий уровень про¬странственной организации белко¬вых цепочек Здесь-то и начинают иг¬рать роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 и группа N—H из разных пептидных связей могут образовывать между со¬бой водородную связь. Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спирали такая связь образована меж¬ду группой С=0 каждой г-й аминокис¬лоты и группой N—H (i + 4)-й амино¬кислоты, т. е. между собой связаны аминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Эти водородные связи и стабилизиру¬ют такую спираль в целом. Она полу¬чила название a.-спирали.

Позднее выснилось, что а-спираль — не единственный способ ук¬ладки аминокислотных цепочек. По¬мимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водород¬ным связям между группами С=0 и N—H друг с другом могут «слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. В резуль¬тате получается целый слой — его на¬звали ^-слоем.
В большинстве белков а-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи без какой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространствен¬ной структурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структу¬ре белковой молекулы.

БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ
Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной цепи называется третич¬ной структурой белка.

Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемо¬глобина — построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгенов¬скими лучами. За исследования в об¬ласти строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобе¬левской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании третичной струк¬туры белка наконец-то проявляют активность R-группы — боковые це¬пи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой боль¬шинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокис¬лот — восемь — содержат неполяр¬ные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные называют это воз¬никновением гидрофобных взаимо¬действий (см. статью «Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимо¬действиям вся полипептидная цепоч¬ка принимает определённую форму в пространстве, т. е. образует третич¬ную структуру.

В молекуле белка действуют и дру¬гие силы. Часть боковых цепей основ¬ных аминокислот заряжена отрица¬тельно, а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притяги¬ваются к положительным, соответст¬вующие «бусинки» «слипаются». Элек¬тростатические взаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мос¬тики, — ещё одна важная сила, ста¬билизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образу¬ются ковалентные связи (—S—S—), которые очень прочно фиксируют расположение разных участков бел¬ковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые не¬многочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они во¬обще отсутствуют), зато по прочно¬сти они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру — субь-единицу. Например, белок гемогло¬бин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти пра¬вильного тетраэдра. Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизи¬руют третичную структуру. Это гид¬рофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.

Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой моле¬кулы. В отличие от первых трёх уров¬ней четвертичная структура есть дале¬ко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняш¬ний день белков её не имеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи, поддерживающие пространст¬венную структуру белка, довольно лег¬ко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич¬ный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз¬рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка¬зеина (огглат. caseus — «сыр») в моло¬ке. Такой процесс называется денату¬рацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значи¬тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита¬ющих в молоке бактерий). При дена¬турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процес¬са: от лат. denaturare — «лишать при¬родных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв¬ляется денатурация белков.

Добавлен: 08.01.2012, 21:55 [ Скачать с сервера (112.0 Kb) ]
Категория: Химия | Добавил: Lakomka
Просмотров: 1063 | Загрузок: 137
Рейтинг: 0.0/0

форма входа

Логин:
Пароль:

объявления

Давно затерялся в глубинах Пустоты Изначальный мир, и память о нем сохранилась только в древних легендах. Эпоха сменяла эпоху, возникла и рухнула великая Империя, достижения алхимии позволили летать сквозь Пустоту и вновь связали расселившихся по Вселенной людей.
Долгожданное продолжение трилогии о «попаданцах», отправившихся в 1790 год, чтобы изменить ход истории. Новый фантастический боевик о десантниках из будущего, объявивших войну не только Британской империи, но самой Вечности. Отразив все атаки на свой плацдарм, «попаданцы» наносят ответный удар!
Интерактивный тренажер по математике для четвертого класса к учебнику М.И.Моро обеспечивает возможность тренировки ученика в решении всех типов задач и примеров для четвертого класса. В каждом типе задач 3-5 вариантов постановки вопроса и неограниченного количества изменений численных значений используемых объектов. Тренажер охватывает объем...
Автор знакомит читателей с искусством создания и управления Намерением. Овладеем им, можно изменить свой мир, оградить себя от порчи и сглаза, научиться выстраивать события по своему усмотрению, жить полной и яркой жизнью.

объявления

ОПРЕДЕЛЕНИЕ РАЗМЕРОВ ВОДОСБОРНОЙ ПЛОЩАДИ

[Геодезия, геология] - скачать

Система внеурочной работы

[Педагогика] - скачать

Подвижные игры

[Физкультура и Спорт] - скачать

Наладка и эксплуатация электрооборудования металлорежущих станков

[Радиоэлектроника] - скачать

Блок памяти

[Радиоэлектроника] - скачать

- Чем полезна питахайя
- Особенности и достоинства речных круизов
- Профнастил окрашенный
- Как повысить потенцию
- Общая характеристика оценки недвижимости
- Пoвecть «Бeднaя Лизa» H. M. Kapaмзинa
- Нефть: разлив
- Подарки ручной работы
- Гидрораспределители
- Особенности машинной вышивки
- Средства измерения шероховатости поверхности
- Типы открывания пластиковых окон
- Гавриил Абрамович Юшваев
- Детская обувь
- Рефрижераторы
- Нюансы выбора самогонного аппарата
- Aлeкcaндp Paдищeв pyccкий пиcaтeль XVIII вeкa
- Макияж
- Лицензия на обращение с отходами
- Музыкальный слух у детей
- Ocoбeннocти лиpики A. B. Koльцoвa
- Tвopчecкaя дeятeльнocть Aлeкceя Bacильeвичa Koльцoвa
- Преимущества мини-котельной
- Tвopчecтвo Гpибoeдoвa и eгo кoмeдия «Гope oт yмa»
- Poмaнтизм кaк явлeниe литepaтypнoгo пpoцecca
- Особенности и достоинства речных круизов
- Пoвecть «Бeднaя Лизa» H. M. Kapaмзинa
- Aлeкcaндp Paдищeв pyccкий пиcaтeль XVIII вeкa
- Наружная (уличная) реклама
- Электрический теплый пол
- Пожарная лицензия МЧС на сигнализацию
- Казино это
- Что такое автомобильные подкрылки
- Фильтр-пресс
- Ocoбeннocти эcтoнcкoй литepaтypы pyбeжa XIX и XX вeкoв
- Kнигoпeчaтaниe и paзвитиe эcтoнcкoй литepaтypы в XVII в.
- Адвокат по уголовным делам
- Шлемы виртуальной реальности
- Сервис заметок Evernote
- Филocoфcкиe ocнoвы дpeвнepyccкoй литepaтypы
- Иcтopичecкиe пpeдпocылки зapoждeния литepaтypы
- Шипы и шины
- Среднее специальное образование дистанционно
- Садовые скамейки
- Xyдoжecтвeнныe ocoбeннocти пocлoвиц и пoгoвopoк
- Meтaфopa и ee виды
- Крафтовое пиво это
- Факты о цветочных букетах
- Porsche история
- Банкет с полным обслуживанием